Спектры кругового дихроизма (КД) двугемового фермента цитохром с оксидазы объясняются с позиций классической теории поляризуемости. Данный подход позволяет объяснить эффект неконсервативности спектров КД в области Соре (400-470 нм). Показано, что вращатель-ная способность фермента в этой области в значительной мере обу-словлена взаимодействием гемов с боковыми группами ароматических аминокислотных остатков.
Спектры поглощения и кругового дихроизма основных вращающих компонентов цитохром с оксидазы — гемов а и а3 исследованы методом конфигурационного взаимодействия ab initio и с помощью полуэмпирического метода PM6. Рассчитаны энергии первых 10 возбужденных состояний высокоспинового гема а3, положения и интенсивности полос поглощения низкоспинового гема а