Рассматривается механизм функционирования гидролитических ферментов — молекулярных «ножниц» — на примере фермента α-химотрипсина (АХТ). На основе данных рентгеноструктурного анализа строится модель взаимодействия молекулы АХТ и ее субстрата. Рассчитывается константа скорости ферментативной реакции, определяющая химическую стадию реакции. Показывается возрастание скорости разрыва связи на порядок при учете случайных сближений иона О1 Ser195 АХТ и атакуемой им пептидной связи субстрата. Этот эффект возможен лишь при высокой добротности в степени свободы, ответственной за эти сближения. Поэтому исследуется вопрос о добротности колебаний атомных групп в водном окружении. Вода представляется моделью SP3. Показано, что в этом случае добротность достигает значений 10-450, т.е. колебания не являются передемпфированными, как это предсказывает теория Стокса, хотя оказывается меньшей, чем в случае представления молекул воды в виде аргоноподобных сфер.
В данной работе рассматривается трансформация колебательного ИК-спектра воды при образовании кластеров из небольшого числа молекул H2O. Также исследуется влияние водородных связей на вращательный спектр воды. Методами молекулярной динамики изучается вопрос о затухании колебаний атомных групп в водном окружении. Показано, что такие колебания не являются передемпфированными, как это предсказывает теория Стокса.
В работе аналитическими и численными методами исследуется резонанс Ферми в системе, моделирующей колебания субстрата или продукта реакции в активном центре фермента. Определяется частота перекачки энергии между модами колебаний. Обсуждается возможное влияние резонанса Ферми на скорость ферментативного акта.